酶的非競爭性抑制的動力學特徵是什麼

2021-03-28 00:02:53 字數 1715 閱讀 8640

1樓:

非競爭性抑制劑可逆地與酶的非活性中心區結合,故酶與抑制劑形成ei後,還可結合底物形成eis。由於抑制劑不與底物競爭酶的活性中心,故稱為非競爭性抑制作用(4-18c)。 非競爭性抑制作用中增加底物濃度不能解除非競爭性抑制劑的抑制作用。

用公尺氏方程式推導的方法可以演算出非競爭性抑制的動力學方程式:

v= vmax[s]

(km+[s])(1+[i]/ki)

應用雙倒數式為以1/v對 1/[s] 作圖,可得到非競爭性抑制的特徵性曲線。在有非競爭性抑制劑存在時,直線的斜率公升高(1+[1]/ki)倍,直線與縱軸相交點亦比無抑制劑時公升高(1+[1]/ki )倍,說明vmax降低,但直線與橫軸相交點與無抑制劑時相同,即km不受抑制劑影響。

2樓:匿名使用者

簡言之就是公尺氏常數不變,而最大反應速度變小,

3樓:匿名使用者

km不變

vm減小到1/(1+[i]/ki)

4樓:廖慨督斯年

飽和性,特異性,雙重性,例如:解磷定使有機磷酸酯抑制的膽鹼酯酶復活,

在製劑中例如左旋多巴和卡比多巴的合用,卡比多巴為外周脫羧酶抑制劑,使得左旋多巴在外周不能被轉化為多巴胺,提高其中樞的抗帕金森的療效

求解一道大學生物化學簡答題:簡述酶競爭性抑制和非競爭性抑制的特點

5樓:曾飛非

1、競爭性抑制作用:抑制劑與底物競爭與酶的同一活性中心結合,從而干擾了酶與底物的結合,使酶的催化活性降低的作用。

特點為:a.競爭性抑制劑往往是酶的底物類似物或反應產物;b.

抑制劑與酶的結合部位與底物與酶的結合部位相同;c.抑制劑濃度越大,則抑制作用越大;但增加底物濃度可使抑制程度減小;d.動力學引數:

km值增大,vm值不變。典型的例子是丙二酸對琥珀酸脫氫酶(底物為琥珀酸)的競爭性抑制和磺胺類藥物(對氨基苯磺醯胺)對二氫葉酸合成酶(底物為對氨基苯甲酸)的競爭性抑制。

2、非競爭性抑制作用:抑制劑不能與游離酶結合,但可與es複合物結合並阻止產物生成,使酶的催化活性降低

特點為:a.抑制劑與底物可同時與酶的不同部位結合;b.必須有底物存在,抑制劑才能對酶產生抑制作用;c.動力學引數

競爭性抑制作用的動力學特點是

6樓:匿名使用者

抑制劑與底物競爭酶的活性部位,當抑制劑與酶的活性部位結合後,底物就不能再與酶結合。

km增大,vmax不變。

四,試述酶的競爭性抑制作用有何特點

7樓:千里揮戈闖天涯

抑制劑與正常的底物結構相似

它和底物競爭性的與酶的活性位點結合

從而妨礙底物進入酶的活性中心,減少酶與底物的作用機會這種抑制劑稱為競爭性抑制劑.。

沙林毒素能夠和膽鹼酯酶的活性位點的絲氨酸形成共價鍵,使膽鹼酯酶失活。

競爭性抑制,非競爭性抑制,反競爭性抑制,各有何特點

8樓:彼岸的暗夜

競爭性抑制是指通過增加底物濃度可以逆轉的一種酶抑制型別。

非競爭性抑制(non***petitive inhibition)是指抑制劑在酶的活性部位以外的部位與酶結合,不對底物與酶的活性產生競爭。

反競爭性抑制,是指抑制劑只與酶-底物複合物結合,而不與游離酶結合的一種酶促反應抑制作用。

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