1樓：法師藥材店
km值指的是bai酶在達到最du大反應速度一半時zhi的底物濃度，vmax指的dao
是酶的最大反應速度。這
專兩個值，
屬vmax是可以直接測出來的，km值則需要計算。測vmax時，首先設計含有不同濃度的底物的酶反應體系，然後測定這些反應體系中的產物生成速度。一般當底物濃度增加到某一值時，產物生成速度就不會再增加，這時的產物生成速度就是酶的最大反應速度vmax。
如果要求km值，你需要按照公尺曼氏方程所提供的4種作圖方式任意一種，作出曲線，然後通過計算求得km值。舉例來說，最簡單的就是以產物生成速度作為縱座標，以底物濃度作為橫座標，然後作出s曲線圖，然後將這個曲線擬合成方程（邏輯斯蒂方程），然後根據方程帶入數值求出km值。這個方法求方程比較麻煩，一般建議使用雙倒數作圖，也就是1/v為縱座標，1/底物濃度為橫座標作圖，此時的函式曲線是一條直線，而橫軸的截距就等於-1/km。
2樓：匿名使用者
酶的km酶促反應常數，vmax是指酶促反應的最大反應速度。測定的話比較麻煩，需要專業人士解釋。不好意思，我只知道這些了。
3樓：匿名使用者
這個生化上好詳細啊，
什麼是酶促反應的初速度，初速度因為反應剛開始的速度，剛開始如何界定?測km，vmax時如何選擇底物濃度與初
4樓：匿名使用者
酶促反應的初速度指的就是一開始時候的速度，就是指第一段時間內的反應速度，有時候也內
可以通過求導容來求得。
剛開始有兩種理解。第一種，第一段反應時間。第二種，通過延長反應曲線與座標軸相交，或者求導。
最好控制底物濃度在乙個正常的範圍，這個範圍因物質而定。
3 酶在的三種可逆性抑制劑作用下vmax，km分別有什麼變化
5樓：匿名使用者
（1）競爭性抑制
：抑制劑的結構與底物結構相似，共同競爭酶的活性中心。專抑制作用大
屬小與抑制劑合底物的濃度以及酶對它們的親和力有關。表觀km增大，vmax不變。
（2）非競爭性抑制：抑制劑與酶活性中心外的必需基團結合，不影響酶和酶與底物形成的中間產物。底物與抑制劑之間無競爭關係。
但酶-底物-抑制劑複合物（esi）不能進一步釋放出產物。該抑制作用的強弱只與抑制劑的濃度有關，表觀km不變，vmax下降。
（3）反競爭性抑制：與上述兩種抑制作用不同，抑制劑只與酶-底物複合物結合，生成的三元複合物不能解離為產物。km，vm均下降。
競爭性抑制劑的結構與底物相似，主要與必需基團的結合基團相互結合，與底物競爭酶，所以稱競爭性抑制作用。抑制劑與底物競爭酶的結合位點的能力取決於兩者的濃度。如抑制劑濃度恆定，底物濃度低時，抑制作用最為明顯。
隨著底物濃度的增加，酶-底物複合物濃度增加，抑制作用減弱。當底物濃度遠遠大於抑制劑濃度時，幾乎所有的酶均被底物奪取，此時，酶促反應的vmax不變，但km值變大。
6樓：llrrgg蒙
競爭性抑制劑 km公升高vmax不變
非競爭性抑制劑 km不變vmax降低
反競爭性抑制劑 km降低vmax降低
公尺氏方程度表示式是什麼，如何求出vmax和km
7樓：匿名使用者
因為實驗測得的資料總是在理論值上下波動,所以沒兩組資料得到得結果都會不一樣,一般通過將所有資料作圖就可以得到較為精確的資料.如果要求不是很精確的話,直接用兩組資料算也可以.
測定km和vm,一般通過作圖法求得.作圖方法很多,其共同特點是先將公尺氏方程式變換成直線方程,然後通過作圖法求得.
最常用的方法為雙倒數作圖.
將1/v 對1/[s]作圖,即可得到一條直線,該直線在y軸的截距即為1/vmax,在x軸上的截距即為1/km的絕對值.
什麼是公尺=曼氏方程?其中km和vmax的意義是什麼?
8樓：123劍
在酶促反應中，在低濃度底物情況下，反應相對於底物是一級反應（first order reaction）；而當底物回濃度處於中間範圍時，反應答（相對於底物）是混合級反應（mixed order reaction）。當底物濃度增加時，反應由一級反應向零級反應（zero order reaction）過渡。
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生化書上只寫了km是特徵性常數 但是七版生理學講載體介導的跨膜轉運中說vmax也是特徵性常數 公尺氏方程表示乙個酶促反應的起始速度 v 與底物濃度 s 關係的速度方程,v vmaxs km s km為公尺氏常數 酶的特徵性常數有哪些?公尺氏常數是酶的特徵性常數,可用來表示酶和底物親和力的大小。公尺氏...
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