1樓：沒事逛逛雙子
在一般的酶促反應體系中,底物往往是過量的,測定初速度時,底物減少量佔總量的極少部分,不易準確檢測,而產物則是從無到有,只要測定方法靈敏,就可準確測定.因此一般以測定產物的增量來表示酶促反應速度較為合適. 測初速度的原因也是這個,因為只有在初速度下,才能保證底物過量,酶被完全飽和,如果你用反應中某一階段的速度的話,很難保證底物還是過量的,
測定酶活力時，為什麼要控制酶的稀釋倍數
2樓：匿名使用者
1．底物濃度 除選擇適合的底物外，在實際應用中更多考慮的是底物濃度。由於[s]與反應速度v成雙曲線關係，在酶活性測定時，要求[s]達到一定水平以保證酶活性與酶量成正比。
2．酶濃度 在反應條件一定時，酶濃度與反應速度成正比。按照中間產物學說，只有[s]>>[e]時，酶才能被底物分子飽和，反應速度才能達到最大值。因此當標本酶活力過高時，應將標本適當稀釋後再加以測定。
3．溫度 不同的酶最適溫度可以不同，多數酶的最適溫度在37～40℃。高於或低於最適溫度,酶活性都降低。
4．離子強度和ph值 在最適ph時，酶的活性最強，高於或低於最適ph，酶的活性都降低。
5 輔助因子 某些金屬離子和維生素類輔酶是結合酶的輔助因子。這些酶離開它們的輔基或輔酶就不能表現活性，因此在酶活性測定時，就要保證輔基或輔酶的供給。
6．啟用劑 有些酶在有啟用劑存在時才有活性或活性較高。因此在酶活性測定時也，要滿足酶對啟用劑的需要。
7．抑制劑 酶的抑制可分為不可逆抑制和可逆抑制，後者又可分為競爭性抑制和非競爭性抑制。重金屬離子和砷化物對巰基酶的抑制、有機磷對羥基酶的抑制屬於不可逆抑制；丙二酸對琥珀酸脫氫酶的抑制、磺胺類藥物對二氫葉酸合成酶的抑制屬於競爭性抑制；哇巴因對na+，k+-atp酶的抑制屬於非競爭性抑制.抑制劑使酶活性降低,在測定酶活性時，應避免抑制劑的影響。
酶活力測定為什麼必須測定酶反應的初速度
3樓：匿名使用者
反應速度只在最初一段時間內保持恆定，隨著反應時間的延長由於底物濃度的降低，ph及溫度的改變使酶部分失活，產物對酶的抑制，產物濃度的增加加速了逆反應速度，從而使反應速度逐漸下降。所以測定酶活力時採用初速度。測初速度的另乙個原因是避免產物的反饋抑制
測定酶活力時為什麼要測定反應的初速度？並且常以測定產物的增加量為宜？
答： 在一般的酶促反應體系中，底物往往是過量的，測定初速度時，底物減少量佔總量的極少部分，不易準確檢測，而產物則是從無到有，只要測定方法靈敏，就可準確測定。因此一般以測定產物的增量來表示酶促反應速度較為合適。
4樓：車厘子
（1）要規定一定的反應條件，如時間、溫度、ph等，並在理酶測定過程中保持這些反應條件的恆定，如溫度不得超過規定溫度的士1℃，ph應。（2）酶促反應過程中，只有最初一段時間內反應速度與酶活性成正比，隨著反應時間的延長，反應速度即逐漸降低。
為什麼測酶活力時已測初速度為宜,並且底物濃度應大大超過酶濃度
5樓：匿名使用者
底物濃度大，可以保證酶的底物結合位點全部結合，處於飽和狀態，此時酶的反應速度最大。但是隨著反應的進行，產物會對酶的活性產生反饋性抑制，所以測初速度可以避免這種抑制的影響。
其實，測酶活性不應該只用乙個底物濃度，而是逐步增加。這樣就可以繪製反應曲線，不僅得到vmax, 還可以得到s50，也就是1／2vmax時底物濃度，這是乙個反應酶活性的重要指標。
為什麼要測酶活力
6樓：夜の咖啡
酶活力（enzyme activity）也稱為酶活性，測量酶活力的原因：測定
酶催化一定化學反應的能力。
酶活力的大小可用在一定條件下，酶催化某一化學反應的速度來表示，酶催化反應速度愈大，酶活力愈高，反之活力愈低。測定酶活力實際就是測定酶促反應的速度。酶促反應速度可用單位時間內、單位體積中底物的減少量或產物的增加量來表示。
在一般的酶促反應體系中，底物往往是過量的，測定初速度時，底物減少量佔總量的極少部分，不易準確檢測，而產物則是從無到有，只要測定方法靈敏，就可準確測定。因此一般以測定產物的增量來表示酶促反應速度較為合適.
7樓：匿名使用者
酶活力其實就是代表酶的純度
酶活力越高，代表含的雜質越少
在中和熱的測定實驗中,為什麼必須是鹼過量,而不能是酸呢
原因是稀鹽酸比較穩定,取50ml 0.50mol l 1hcl,它的物質的量就是0.025mol,而naoh溶液極易吸收空氣中的co2,如回果恰好取50ml 0.50mol l 1naoh,就很難答保證有0.025molnaoh參與反應去中和 0.025mol的hcl。為什麼測定反應中和熱時要鹼過量...
為什麼酶活性最高時的溫度不適合該酶的
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