1樓：群主你是豬嗎
存在於不同生物體的酶它所適應的環境都是不同的，比如，人的血液的ph顯弱鹼性，血液裡面也有很多酶在工作，而胃液顯酸性，裡面也有很多酶在工作，這就是他們所適應的ph值。人是恆溫動物，體內大多數酶工作所適應的酶自然和冷血動物體內酶所適應的工作溫度不同。當然這還和酶自身的作用也有關係，比如血液在體內是流動的，而在體外就會很快凝固，這時候就是某種酶在工作所起的作用。
動物體內的酶最適溫度是+ph值是多少
2樓：匿名使用者
酶是生物體中具有催化功能的蛋白質,酶的顯著特徵是它們具有高度的催化能力和專一性,而且酶的活性可以被調節,與不同能量形式的轉化密切相關.到現在為止,已知的酶類有近2 000種,消化酶是其中的一種,它主要是由消化腺和消化系統分泌的具有促消化作用的酶類.在消化酶中,依消化物件的不同而大致可劃分為蛋白酶、澱粉酶、脂肪酶和纖維素酶等幾種.
目前,國內外對於水產動物消化酶研究的報道主要以蛋白酶和澱粉酶為最多；從水產動物種類上來看,以魚類、甲殼類等的研究較多；近年來,對於棘皮動物、軟體動物消化酶的研究也有較多的報道.
1 魚類消化酶的研究
對魚類消化道中消化酶的研究,是了解魚類消化生理的重要內容,對於魚類養殖過程中人工餌料的合理配製也具有重要意義.這方面的研究工作國外要比國內開展得早而多.研究消化酶在魚體內的分布及其活性,可以將其中活性較高的酶提取利用,有利於水產加工過程中充分利用廢棄物.
如今,從大型的海水魚中分離、提取的蛋白酶,已經廣泛的應用於醫藥和生物化工領域.
1.1 魚類蛋白酶
1.1.1 胃蛋白酶
有胃魚類胃中作用最強的消化酶是胃蛋白酶,它先以不具有活性的酶原顆粒的形式貯存於細胞中,在鹽酸或已有活性的蛋白酶作用下轉變為具有活性的胃蛋白酶.一般軟骨魚類和有胃硬骨魚類胃蛋白酶的最適ph值均在較強的酸性範圍之內.魚類胃內ph值主要受胃酸濃度的影響,胃液的分泌是由食物直接刺激胃而引起的,有食或進食一定時間後,胃液ph值較低,為偏酸性.
因此,魚類胃內ph值基本上能夠滿足胃蛋白酶的發揮,但視魚的種類不同而異.由於胃蛋白酶的活性隨魚類食性不同而變動,特別是肉食性魚類蛋白質的消化主要集中在胃,因此有必要在肉食性魚類飼料中新增酸化劑或在飼料中新增促進胃液分泌的物質.
1.1.2 肝胰臟蛋白酶
硬骨魚類的肝臟和胰臟大多是混在一起的,現已有研究證明,胰臟是分泌蛋白酶的主要器官,其分布極其複雜而散亂.關於魚類肝胰臟蛋白酶活性及酶動力學方面的研究報道較多.魚類肝胰臟蛋白酶的最適ph值多呈中性或弱鹼性.
軟骨魚類肝胰臟內的胰蛋白酶一般是沒有活性的酶原,在腸致活酶的作用下被啟用.das (1991)對硬骨魚類鯉魚、黑鱸(micropterus sp.)、丁■（phoxinus tinca）的肝胰臟的研究表明,腸液能增強胰蛋白酶的作用,認為胰臟主要分泌蛋白酶原.
而fish(1960)發現,莫三比克羅非魚（tilapia mossambica）的肝胰臟蛋白酶的活性比腸中的高.由此可知,不同魚類其分泌蛋白酶的部位和形式不同,魚類分泌的胰蛋白酶原,需在腸致活酶的作用下,使之啟用,促進腸對食物蛋白質的消化吸收.
酶的作用為什麼會有最適溫度和最適ph
3樓：雲曉寒
酶的作用有最適溫度和最適ph值原因如下：
（1）溫度對酶促反應速度的影響
各種酶在最適溫度範圍內，酶活性最強，酶促反應速度最大。在適宜的溫度範圍內，溫度每公升高10℃，酶促反應速度可以相應提高1～2倍。不同生物體內酶的最適溫度不同。
如，動物組織中各種酶的最適溫度為37～40℃；微生物體內各種酶的最適溫度為25～60℃，但也有例外，如黑曲糖化酶的最適溫度為62～64℃；巨大芽孢桿菌、短乳酸桿菌、產氣桿菌等體內的葡萄糖異構酶的最適溫度為80℃；枯草桿菌的液化型澱粉酶的最適溫度為85～94℃。可見，一些芽孢桿菌的酶的熱穩定性較高。過高或過低的溫度都會降低酶的催化效率，即降低酶促反應速度。
最適溫度在60℃以下的酶，當溫度達到60～80℃時，大部分酶被破壞，發生不可逆變性；當溫度接近100℃時，酶的催化作用完全喪失。
（2）ph對酶促反應速度的影響
酶在最適ph範圍內表現出活性，大於或小於最適ph，都會降低酶活性。主要表現在兩個方面：①改變底物分子和酶分子的帶電狀態，從而影響酶和底物的結合；②過高或過低的ph都會影響酶的穩定性，進而使酶遭受不可逆破壞。
人體中的大部分酶所處環境的ph值越接近7，催化效果越好。但人體中的胃蛋白酶卻適宜在ph值為1~2的環境中，胰蛋白酶的最適ph在8左右。
酶（英文：enzyme，源於希臘語：ενζυμον，「在酵裡面」），指具有生物催化功能的高分子物質， 在酶的催化反應體系中，反應物分子被稱為底物，底物通過酶的催化轉化為另一種分子。
幾乎所有的細胞活動程序都需要酶的參與，以提高效率。與其他非生物催化劑相似，酶通過降低化學反應的活化能（用ea或δg表示）來加快反應速率，大多數的酶可以將其催化的反應之速率提高上百萬倍；事實上，酶是提供另一條活化能需求較低的途徑，使更多反應粒子能擁有不少於活化能的動能，從而加快反應速率。酶作為催化劑，本身在反應過程中不被消耗，也不影響反應的化學平衡。
酶有正催化作用也有負催化作用，不只是加快反應速率，也有減低反應速率。與其他非生物催化劑不同的是，酶具有高度的專一性，只催化特定的反應或產生特定的構型。
雖然酶大多是蛋白質，但少數具有生物催化功能的分子並非為蛋白質，有一些被稱為核酶的rna分子也具有催化功能。此外，通過人工合成所謂人工酶也具有與酶類似的催化活性，包括人工合成的dna。 有人認為酶應定義為具有催化功能的生物大分子，即生物催化劑。
4樓：逍遙的小飛鳥
因為絕大多數情況下,酶的化學本質是蛋白質,而蛋白質是具有活性的物質,溫度過高或過低,強酸或強鹼都會使蛋白質結構受到破壞而變性,所以酶有最適溫度和最適ph.
什麼是酶的最適溫度，最適ph？
5樓：逆轉生死線
各種酶的適宜溫度大致是37攝氏度(最接近於人體溫度.)ph是1.8左右
6樓：love灬俊傑丶林
活性最強的時候溫度，ph的值
7樓：_天燼
使酶活性達到最大的ph和溫度，就是在這個條件下反應最快
8樓：匿名使用者
60℃，ph6.5-7.5
在最適溫度和ph條件下最適合酶的儲存
9樓：微笑
錯誤酶的儲存條件：1.低溫 2.適宜的ph
溫度影響酶的最適ph嗎 5
10樓：至者
溫度（temperature）對酶促反應速度的影響很大，表現為雙重作用：（1）與非酶的化學反應相同，當溫度公升高，活化分子數增多，酶促反應速度加快，對許多酶來說，溫度係數（temperature coefficient）q10多為1～2，也就是說每增高反應溫度10℃，酶反應速度增加1～2倍。（2）由於酶是蛋白質，隨著溫度公升高而使酶逐步變性，即通過酶活力的減少而降低酶的反應速度。
以溫度（t）為橫座標，酶促反應速度（v）為縱座標作圖,所得曲線為稍有傾斜的鐘罩形。曲線頂峰處對應的溫度，稱為最適溫度（optimum temperature）。最適溫度是上述溫度對酶反應的雙重影響的結果，在低於最適溫度時，前一種效應為主，在高於最適溫度時，後一種效應為主，因而酶活性迅速喪失，反應速度很快下降。
動物體內的酶最適溫度一般在35～45℃，植物體內的酶最適溫度為40～55℃。大部分酶在60℃以上即變性失活，少數酶能耐受較高的溫度，如細菌澱粉酶在93℃下活力最高，又如牛胰核糖核酸酶加熱到100℃仍不失活。
最適溫度不是酶的特徵性常數，它不是乙個固定值，與酶作用時間的長短有關，酶可以在短時間內耐受較高的溫度，然而當酶反應時間較長時，最適溫度向溫度降低的方向移動。因此，嚴格地講，僅僅在酶反應時間已經規定了的情況下，才有最適溫度。在實際應用中，將根據酶促反應作用時間的長短，選定不同的最適溫度。
如果反應時間比較短暫，反應溫度可選定的略高一些，這樣，反應可迅速完成；若反應進行的時間很長，反應溫度就要略低一點，低溫下，酶可長時間發揮作用。
各種酶在最適溫度範圍內，酶活性最強，酶促反應速度最大。在適宜的溫度範圍內，溫度每公升高10℃，酶促反應速度可以相應提高1～2倍。不同生物體內酶的最適溫度不同。
如，動物組織中各種酶的最適溫度為37～40℃；微生物體內各種酶的最適溫度為25～60℃，但也有例外，如黑曲糖化酶的最適溫度為62～64℃；巨大芽孢桿菌、短乳酸桿菌、產氣桿菌等體內的葡萄糖異構酶的最適溫度為80℃；枯草桿菌的液化型澱粉酶的最適溫度為85～94℃。可見，一些芽孢桿菌的酶的熱穩定性較高。過高或過低的溫度都會降低酶的催化效率，即降低酶促反應速度。
最適溫度在60℃以下的酶，當溫度達到60～80℃時，大部分酶被破壞，發生不可逆變性；當溫度接近100℃時，酶的催化作用完全喪失。
一般而言，溫度越高化學反應越快，但酶是蛋白質，若溫度過高會發生變性而失去活性，因而酶促反應一般是隨著溫度公升高反應加快，直至某一溫度活性達到最大，超過這一最適溫度，由於酶的變性，反應速度會迅速降低。
熱對酶活性的影響對食品很重要，如，綠茶是通過把新鮮茶葉熱蒸處理而得，經過熱處理，使酚酶、脂氧化酶、抗壞血酸氧化酶等失活，以阻止兒茶酚的氧化來保持綠色。紅茶的情況正相反，是利用這些酶進行發酵來製備的。
酶最適ph是不是酶的特徵性常數
11樓：禾鳥
酶的最適ph不是酶的特徵性常數。
觀察ph對酶促反應速度的影響，通常為一鐘形曲線，即ph過高或過低均可導致酶催化活性的下降。酶催化活性最高時溶液的ph值就稱為酶的最適ph。人體內大多數酶的最適ph在6.
5～8.0之間。因此，酶的最適ph不是酶的特徵性常數。
酶促反應動力學是研究酶促反應速率及其影響因素的科學。這些因素包括酶濃度，底物濃度，ph 值，溫度，啟用劑和抑制劑等。
擴充套件資料
酶的特徵性常數：
公尺氏常數km是酶的特徵性常數：在一定條件下，某種酶的km值是恆定的，因而可以通過測定不同酶（特別是一組同工酶）的km值，來判斷是否為不同的酶。
km可用來判斷酶的最適底物：當酶有幾種不同的底物存在時，km值最小者，為該酶的最適底物。
km可用來確定酶活性測定時所需的底物濃度：當底物[s]=10km時，酶促反應速率ν=91%vmax，為最合適的測定酶活性所需的底物濃度。
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每一種酶只能在一定限度的ph範圍內才表現 活力，酶表現最大活力時的ph稱為酶的回最適ph。酶反應的最適答ph對酶活性的影響主要是 最適ph的微小偏離可使酶活性部位的基團離子化發生變化而降低酶的活性 較大偏離時，維護酶三維結構的許多非共價鍵受到干擾，導致酶蛋白的變性。酶的最適ph不是固定的常數，受酶的...
酶一般在和最適ph值差多少的時候失活
只能說不同酶耐酸鹼能力不同，一般情況下ph改變只會影響酶的活性大小不會使酶徹底失活。唾液澱粉酶最適ph為6.8，ph 3時，氫離子濃度都相差1000倍了，會導致酶中心的金屬離子脫落，基團電性改變及蛋白質變性，當然酶會失活了。一般酶的最適ph都在中性附近。酶是具有生物活性的大分子，凡是能使蛋白質變性的...
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